蛋白除鹽方法(蛋白質除鹽的方法有哪幾種簡述其原理)
1.蛋白質除鹽的方法有哪幾種簡述其原理
蛋白質在用鹽析沉淀分離后 需要將蛋白質中的鹽除去 常用的辦法是透析 即把蛋白質溶液裝入秀析袋內（常用的是玻璃紙）用緩沖液進行透析 并不斷的更換緩沖液 因透析所需時間較長 所以最好在低溫中進行 此外也可用葡萄糖凝膠G-25或G-50過柱的辦法除鹽 所用的時間就比較短
2、等電點沉淀法
蛋白質在靜電狀態(tài)時顆粒之間的靜電斥力最小 因而溶解度也最小 各種蛋白質的等電點有差別 可利用調節(jié)溶液的PH達到某一蛋白質的等電點使之沉淀 但此法很少單獨使用 可與鹽析法結合用
3、用與水可混溶的有機溶劑 甲醇 乙醇或丙酮 可使多數蛋白質溶解度降低并析出 此法分辨力比鹽析高 但蛋白質較易變性 應在低溫下進行
2.蛋白質水解有哪些方法
酸法水解：（通常以5-10倍的20%HCl煮沸回流16h-20h，或加壓于120攝氏度水解12h，可將蛋白質水解成氨基酸）優(yōu)點：水解徹底，水解的最終產物是L-氨基酸，沒有旋光異構體的產生。缺點：營養(yǎng)價值較高的色氨酸幾乎全部被破環(huán)，而與含醛基的化合物（如糖）作用生成一種黑色物質，稱為腐黑質，因此水解液呈黑色。此外，含羥基的絲氨酸、蘇氨酸、洛氨酸也有部分被破壞。此法常用于蛋白質的分析與制備。
堿法水解：（可用6摩爾每升NaOH或4摩爾每升氫氧化鋇煮沸6小時即可完全水解得到氨基酸。優(yōu)點：色氨酸不被破壞，水解液清亮。缺點：水解產生的氨基酸發(fā)生旋光異構作用，產物有D-型和L-型兩類氨基酸。D-型氨基酸不能被人體分解利用，因而營養(yǎng)價值減半；此外，絲氨酸、蘇氨酸、賴氨酸、胱氨酸等大部分被破壞，因此堿水解法一般很少使用。
蛋白酶法水解，優(yōu)點：條件溫和，常溫（36-60攝氏度）\常壓和PH值在2-8時，氨基酸完全不被破壞，不發(fā)生旋光異構現象。缺點：水解不徹底，中間產物較多。根據水解的程度分（蛋白質--膘--胨--多肽--二肽--氨基酸）蛋白質煮沸時可凝固，而膘、胨、肽均不能：蛋白質和膘可被飽和的硫酸銨和硫酸鋅沉淀，而胨以下的產物均不能；胨可被磷鎢酸等復鹽沉淀，而肽類及氨基酸均不能，借此可將產物分開。
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3.脫除蛋白質中鹽雜質常用方法有哪三種
1.鹽析得到的蛋白質中的鹽離子去除，可以用沉淀法去除，也可以用滲析法去除
2.沉淀法原理為離子反應
滲析法原理為蛋白質溶液為膠體，不能通過半透膜，而離子可以通過半透膜
3.沉淀法方法：加入與該離子可以發(fā)生沉淀反應的鹽溶液，又不能帶入雜質離子（視情況而定，一般最后加的溶液為可以使雜質離子完全沉淀，又可以用加熱的方法除去，如鹽酸）
滲析法方法：1.將溶液裝入半透膜中，
2.將半透膜放入燒杯，
3.用穩(wěn)定緩慢的水流浸沒半透膜，
4.一段時間后取出半透膜，得到較純的蛋白質
4這兩種方法第一種得到的蛋白質比第二種純
第一種為化學方法，第二種為物理方法
4.分離提純蛋白質時常需去鹽,常用去鹽的方法有哪些
蛋白質沉淀的定義： 蛋白質分子凝聚從溶液中析出的現象稱為蛋白質沉淀（precipitation），變性蛋白質一般易于沉淀，但也可不變性而使蛋白質沉淀，在一定條件下，變性的蛋白質也可不發(fā)生沉淀。
蛋白質沉淀的方法： 鹽析法 ——多用于各種蛋白質和酶的分離純化； 在蛋白質溶液中加入大量的中性鹽以破壞蛋白質的膠體穩(wěn)定性而使其析出，這種方法稱為鹽析。常用的中性鹽有硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等。
各種蛋白質鹽析時所需的鹽濃度及pH不同，故可用于對混和蛋白質組分的分離。例如用半飽和的硫酸銨來沉淀出血清中的球蛋白，飽和硫酸銨可以使血清中的白蛋白、球蛋白都沉淀出來，鹽析沉淀的蛋白質，經透析除鹽，仍保證蛋白質的活性。
調節(jié)蛋白質溶液的pH至等電點后，再用鹽析法則蛋白質沉淀的效果更好。鹽析法分為兩類，第一類叫Ks分段鹽析法，在一定PH和溫度下通過改變離子強度實現，用于早期的粗提液；第二種叫b分段鹽析法，在一定離子強度下通過改變PH和溫度來實現，用于后期進一步分離純化和結晶。
影響鹽析的因素包括：蛋白質濃度、離子強度和類型、PH值、溫度等。針對溫度這一條，需要強調：在低離子強度或純水中，蛋白質溶解度在一定范圍內隨溫度增加而增加。
但在高濃度下，蛋白質、酶和多肽類物質的溶解度隨溫度上升而下降。在一般情況下，蛋白質對鹽析溫度無特殊要求，可在室溫下進行，只有某些對溫度比較敏感的酶要求在0-四℃進行。
使用硫酸銨沉淀蛋白需要注意：硫酸銨中常含有少量的重金屬離子，對蛋白質巰基有敏感作用，使用前必須用H二S處理：將硫酸銨配成濃溶液，通入H二S飽和，放置過夜，用濾紙除去重金屬離子，濃縮結晶，一00℃烘干后使用。另外，高濃度的硫酸銨溶液一般呈酸性（PH=5.0左右），使用前也需要用氨水或硫酸調節(jié)至所需PH。
有機溶劑沉淀法 ——多用于生物小分子、多糖及核酸產品的分離純化； 有機溶劑的沉淀機理是降低水的介電常數，導致具有表面水層的生物大分子脫水，相互聚集，最后析出。該法優(yōu)點在于：一）分辨能力比鹽析法高，即蛋白質或其它溶劑只在一個比較窄的有機溶劑濃度下沉淀；二）沉淀不用脫鹽，過濾較為容易；三）在生化制備中應用比鹽析法廣泛。
但是，在常溫下，有機溶劑沉淀蛋白質往往引起變性。例如酒精消毒滅菌就是如此。
因此，操作要求在低溫下進行。有機溶劑的選擇首先是能和水混溶，使用較多的有機溶劑是乙醇、甲醇、丙酮，還有二甲基甲酰胺、二甲基亞砜、乙腈和二-甲基-二，四戊二醇等。
等電點沉淀法 ——此法單獨應用較少，多與其它方法結合使用； 兩性電解質分子上的凈電荷為零時溶解度最低，不同的兩性電解質具有不同的等電點，以此為基礎可進行分離。如工業(yè)上生產胰島素時，在粗提液中先調PH吧.0去除堿性蛋白質，再調PH三.0去除酸性蛋白質。
利用等電點除雜蛋白時必須了解制備物對酸堿的穩(wěn)定性，不然盲目使用十分危險。不少蛋白質與金屬離子結合后，等電點會發(fā)生偏移，故溶液中含有金屬離子時，必須注意調整PH值。
等電點法常與鹽析法、有機溶劑沉淀法或其他沉淀方法聯(lián)合使用，以提高其沉淀能力。 重金屬鹽沉淀法 ——常用于搶救誤服重金屬鹽中毒的病人； 許多有機物質包括蛋白在內，在堿性溶液中帶負電荷，能與金屬離子形成沉淀。
根據有機物與它們之間的作用機制，可分為羧酸、胺及雜環(huán)等含氮化合物類，如銅鋅鎘；親羧酸疏含氮化合物類，如鈣鎂鉛；親硫氫基化合物類，如汞銀鉛。蛋白質-金屬離子復合物的重要性質是它們的溶解度對溶液的介電常數非常敏感，調整水溶液的介電常數（如加入有機溶劑），即可沉淀多種蛋白。
沉淀的條件以pH稍大于等電點為宜。重金屬沉淀的蛋白質常是變性的，但若在低溫條件下，并控制重金屬離子濃度，也可用于分離制備不變性的蛋白質。
臨床上利用蛋白質能與重金屬鹽結合的這種性質，搶救誤服重金屬鹽中毒的病人，給病人口服大量蛋白質，然后用催吐劑將結合的重金屬鹽嘔吐出來解毒。
5.蛋白質分離純化的四種方法
1、鹽析法：
鹽析法的根據是蛋白質在稀鹽溶液中，溶解度會隨鹽濃度的增高而上升，但當鹽濃度增高到一定數值時，使水活度降低，進而導致蛋白質分子表面電荷逐漸被中和，水化膜逐漸被破壞，最終引起蛋白質分子間互相凝聚并從溶液中析出。
2、有機溶劑沉淀法：
有機溶劑能降低蛋白質溶解度的原因有二：其一、與鹽溶液一樣具有脫水作用；其二、有機溶劑的介電常數比水小，導致溶劑的極性減小。
3、蛋白質沉淀劑：
蛋白質沉淀劑僅對一類或一種蛋白質沉淀起作用，常見的有堿性蛋白質、凝集素和重金屬等。
4、聚乙二醇沉淀作用：
聚乙二醇和右旋糖酐硫酸鈉等水溶性非離子型聚合物可使蛋白質發(fā)生沉淀作用。
擴展資料：
蛋白質是生命的物質基礎，是有機大分子，是構成細胞的基本有機物，是生命活動的主要承擔者。沒有蛋白質就沒有生命。氨基酸是蛋白質的基本組成單位。它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯(lián)系在一起的物質。
機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與。蛋白質占人體重量的16%~20% ，即一個60kg重的成年人其體內約有蛋白質9.6~12kg。
人體內蛋白質的種類很多，性質、功能各異，但都是由20多種氨基酸（Amino acid）按不同比例組合而成的，并在體內不斷進行代謝與更新。
參考資料來源：百度百科-蛋白質分離純化
6.除蛋白都有哪些方法
啤酒和酒精濃度高的飲料中的泡沫，其苦味成分中能去除腦內積聚的蛋白質“Aβ”。
啤酒泡沫本身的苦味成分“異α-酸”能激活腦內的免疫細胞——“小神經膠質細胞”， 有除去Aβ的作用。服食過異α-酸餌料的老鼠和普通的老鼠相比，Aβ約減少5成，認知功能也得到提高。
擴展資料： 引起尿蛋白的原因 腎小球性蛋白尿，無論是原發(fā)還是繼抓腎小球損害，是臨床上最常見的蛋白質。腎小球濾過膜有病變，基底膜增厚，孔隙增大，蛋白漏出增加，甚至分子量更大的球蛋白亦可漏出。
腎小管性蛋白尿 是指腎小球濾過正常，腎小管重吸收障礙，最常見各種原因引起的間質性腎炎，腎靜脈血栓形成，腎動脈栓塞，重金屬鹽類中毒等。此類尿蛋白量較腎小球性蛋白量少。
腎組織性蛋白尿又稱分泌性蛋白尿。腎小球濾過功能和腎小管重吸收功能均正常，由于尿液形成過程中，腎小管代謝產生的蛋白質滲入尿液中所致，如腎小管拌和遠曲腎小管產生的Tamm-Horsfall蛋白以蛋白（一種大分子糖蛋白），此種蛋白易形成管型和結石核心。
參考資料：人民網-啤酒苦味能有效預防老年癡呆癥 可去除多余蛋白質。
7.蛋白質的純化方法有那些呢
蛋白質分離純化的一般程序可分為以下幾個步驟：
（一）材料的預處理及細胞破碎
分離提純某一種蛋白質時，首先要把蛋白質從組織或細胞中釋放出來并保持原來的天然狀態(tài)，不喪失活性。所以要采用適當的方法將組織和細胞破碎。常用的破碎組織細胞的方法有：
1. 機械破碎法
這種方法是利用機械力的剪切作用，使細胞破碎。常用設備有，高速組織搗碎機、勻漿器、研缽等。
2. 滲透破碎法
這種方法是在低滲條件使細胞溶脹而破碎。
3. 反復凍融法
生物組織經凍結后，細胞內液結冰膨脹而使細胞脹破。這種方法簡單方便，但要注意那些對溫度變化敏感的蛋白質不宜采用此法。
4. 超聲波法
使用超聲波震蕩器使細胞膜上所受張力不均而使細胞破碎。
5. 酶法
如用溶菌酶破壞微生物細胞等。
（二） 蛋白質的抽提
通常選擇適當的緩沖液溶劑把蛋白質提取出來。抽提所用緩沖液的pH、離子強度、組成成分等條件的選擇應根據欲制備的蛋白質的性質而定。如膜蛋白的抽提，抽提緩沖液中一般要加入表面活性劑（十二烷基磺酸鈉、tritonX-100等），使膜結構破壞，利于蛋白質與膜分離。在抽提過程中，應注意溫度，避免劇烈攪拌等，以防止蛋白質的變性。
（三）蛋白質粗制品的獲得
選用適當的方法將所要的蛋白質與其它雜蛋白分離開來。比較方便的有效方法是根據蛋白質溶解度的差異進行的分離。常用的有下列幾種方法：
1. 等電點沉淀法
不同蛋白質的等電點不同，可用等電點沉淀法使它們相互分離。
2. 鹽析法
不同蛋白質鹽析所需要的鹽飽和度不同，所以可通過調節(jié)鹽濃度將目的蛋白沉淀析出。被鹽析沉淀下來的蛋白質仍保持其天然性質，并能再度溶解而不變性。
3. 有機溶劑沉淀法
中性有機溶劑如乙醇、丙酮，它們的介電常數比水低。能使大多數球狀蛋白質在水溶液中的溶解度降低，進而從溶液中沉淀出來，因此可用來沉淀蛋白質。此外，有機溶劑會破壞蛋白質表面的水化層，促使蛋白質分子變得不穩(wěn)定而析出。由于有機溶劑會使蛋白質變性，使用該法時，要注意在低溫下操作，選擇合適的有機溶劑濃度。
（四）樣品的進一步分離純化
用等電點沉淀法、鹽析法所得到的蛋白質一般含有其他蛋白質雜質，須進一步分離提純才能得到有一定純度的樣品。常用的純化方法有：凝膠過濾層析、離子交換纖維素層析、親和層析等等。有時還需要這幾種方法聯(lián)合使用才能得到較高純度的蛋白質樣品。
8.常用蛋白質沉淀方法有哪些
一般最常見的是鹽析沉淀，就是在蛋白質溶液中加入一定量的硫酸銨，蛋白質便會沉淀下來，不同蛋白沉淀所需要的硫酸銨濃度不一樣，通過這個方法也可以對蛋白進行初步的純化分離。
再有就是等電沉淀，通過調節(jié)蛋白溶液的pH，使其剛好達到目標蛋白的等電點，這時候蛋白分子將不帶有電荷，在相互碰撞聚集過程中沉淀下來。與之類似的有通過加沉淀劑或絮凝劑比如明礬之類的，也可以沉淀蛋白。
另外還有就是親和沉淀，利用生物分子親和力，比如抗原抗體親和、酶與底物親和等性質，將配對的另一半固定在某些介質，比如小磁珠上，就能將溶液里面的目的蛋白抓住沉淀下來。
